生物化学与分子生物学
1、氨基酸的分类
答：氨基酸可根据侧链结构和理化性质分类
（1）非极性、疏水性脂肪族氨基酸
（2）极性中性氨基酸
（3）芳香族氨基酸
（4）酸性氨基酸
（5）碱性氨基酸
2、氨基酸等电点
答：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
3、肽键
答：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、肽链中的氨基酸残基
答：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。
5、蛋白质
答：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连接形成的高分子含氮化合物，是由许多氨基酸残基组成的多肽链。
6、蛋白质的一级结构概念及其稳定力
答：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。其稳定力（主要的化学键）是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
7、蛋白质二级结构的概念及其稳定力
答：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。其稳定力（主要次级键）是氢键。
8、肽单元
答：肽键与相邻的两个a-碳原子所形成的基团，称为肽单位或肽平面。参与肽键的6个原子C1、CO、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元或肽单位、肽平面。
9、蛋白质二级结构 的主要类型
答：蛋白质二级结构的主要类型包括a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规曲线。
10、a-螺旋结构的特点
答：(1)多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
(2)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，每个氨基酸残基为0.15nm。
(3)每一个氨基酸残基中的N-H和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，氢键的方向与螺旋的长轴基本平行，这是稳定α－螺旋的主要键。
(4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。
11、β－折叠结构特点
答：（1）是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，氨基酸残基的R侧链交替伸出在锯齿的上方或下方。
（2）依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H-N形成氢键，使构象稳定。
（3）两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。
（4）平行的β－片层结构中，两条平行肽链的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm。
12、β－转角结构特点
答：蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折处的构象就是β－转角(β－turn或β－bend)。由四个氨基酸残基组成。β－转角中，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N-H形成氢键，从而使结构稳定。
13、无规卷曲（无规线团）结构特点
答：没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽平面不规则排列，属于松散的无规卷曲。
14、蛋白质三级结构的概念及其稳定力
答：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其稳定力（主要化学键）是疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
15、蛋白质的四级结构的概念及其稳定力
答：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。其稳定力是亚基之间的氢键和离子键。
16、蛋白质一级结构与功能的关系
答：蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础，一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能，氨基酸序列提供重要的物种进化的信息，蛋白质一级结构改变引起疾病，如镰刀形红细胞贫血。
17、蛋白质空间结构与功能的关系
答：蛋白质的空间结构决定功能，血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似，功能也相似，蛋白质构象改变可引起疾病，如人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
18、蛋白质的胶体性质
答：颗粒大小在1-100nm范围内；同种电荷互相排斥；质点外围有水化层；具有丁达尔现象、布朗运动、不能通过半透膜。
19、蛋白质变性
答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。其本质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
20、蛋白质复性
答：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
21、蛋白质的紫外吸收波长：280nm
22、蛋白质的呈色反应：茚三酮反应，双缩脲反应
1、酶促反应的特点
答：（1)酶促反应具有高效性
（2）酶促反应具有专一性
（3）酶促反应的酶容易失活，反应条件温和
（4）酶促反应中酶的活性受到调节和控制
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
2、同工酶的概念
答：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
3、酶的活性中心
答：酶的活性中心指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
4、必需基团
答：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
5、酶的活性中心内的必需基团：结合基团和催化基团
6、活性中心外的必需基团
答：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需的基团。
7、酶的特异性
答：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
8、诱导契合
答：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合。
9、酶原
答：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
10、酶原的激活
答:在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
11、酶原激活的本质（机理）：
答：酶原在特定条件下，一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽，分子构象发生改变，形成或暴露出酶的活性中心。
12、酶原激活的生理意义
答：（1）避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。(保护作用）
（2）有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。（储存形式）
13、底物浓度对酶促反应的影响
答：在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。
14、米氏方程：V=Vmax[S]/Km+[S]（Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L）
15、Km的意义
答：（1）Km值是酶的特征常数，与酶浓度无关，只是对一定底物、一定的pH、一定的温度条件而言；
（2）Km值可以判断酶的专一性和天然底物；
（3）Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。
16、Vm的含义
答：是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。
（Vmax=k3 [E]，K3为一级反应速度常数，称酶的催化常数/转换数(TN)，即当酶被饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。可用来比较每单位酶的催化能力）
17、激活剂
答：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂。
18、抑制剂
答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
19、酶的不可逆抑制的概念
答：抑制剂通常以共价键与酶的必需基团相结合，使酶失活。
20、酶的可逆抑制的概念
答：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
21、酶的竞争性抑制
答：（1）概念：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
（2）特点：Vmax不变，表观Km增大。
（3）举例：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
22、酶的非竞争性抑制
答、（1）概念：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。
（2）特点：Vmax降低，表观Km不变。
23、酶的反竞争性抑制
答：（1）抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
（2）特点：Vmax降低，表观Km降低。
24、酶的变构调节
答： 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。
25、酶的共价修饰
答：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为酶的化学修饰或酶的共价修饰。
1、核酸
答：核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
2、核酸的一级结构及其稳定力
答：核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。其稳定力是3’-5’磷酸二酯键。（碱基序列的书写从左到右表示5’ →3’）
3、DNA的二级结构及其稳定力
答：双螺旋结构，
（1）DNA分子由两条相互反向平行的脱氧多核苷酸链组成，两链以 脱氧核糖-磷酸 为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘旋。形成大沟及小沟相间。 (主链）
（2）碱基平面垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T两个氢键;GC三个氢键）。（内侧碱基）
（3）螺旋直径为2nm，相邻碱基平面距离0.34 nm，螺旋一圈螺距3.4 nm，一圈10对碱基。两核苷酸之间的夹角为36°。 （主要参数）
（4）一条链的核苷酸序列可以决定另一条互补链的核苷酸序列。氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。（稳定力）
4、DNA的三级结构
答：指DNA 分子(双螺旋)通过扭曲和折叠所形成的特定构象。（超螺旋）
5、核酸（核糖）的呈色反应
答：（1）核糖的地衣酚反应：RNA，深绿色，675nm，可用于比色法定量RNA。
（2）脱氧核糖的二苯胺反应：DNA，蓝色，595nm，可用于比色法定量DNA。
（3）磷酸的定量检测: 钼蓝反应定磷法，DNA:9.5%;RNA:9.2%
6、核酸的紫外吸收波长：260nm
7、核酸的增色反应
答：核酸发生变性时，紫外吸收显著增强，此现象称为增色效应。
8、核酸的减色反应
答：核酸复性后紫外吸收程度又恢复到原有水平，这现象称减色效应。
9、核酸的变性
答：变性指核酸在某些理化因素作用下，双螺旋区的氢键断裂，变成单链，解开成两条单链的过程。
10、核酸的复性
答：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构
11、核酸杂交
答：不同来源的核酸变性后，合并在一处进行复性，只要这些单链核酸分子的核苷酸序列含有可以形成碱基互补配对的片段，复性也会发生于不同来源的核酸链之间，即形成所谓的杂化双链，这个过程称为杂交。
1、糖酵解
答：在无氧条件下机体利用葡萄糖（或糖原）最后转化为乳酸，并产生少量NADH和ATP的过程。关键酶包括己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。磷酸果糖激酶是糖酵解最关键的限速酶（2个ATP）
2、糖酵解途径
答：指葡萄糖降解产生丙酮酸这一段过程。它是动物、植物和微生物细胞中葡萄糖分解代谢所经历的共同途径。
3、糖酵解的生物学意义
答：（1）糖酵解途径是动物、植物、微生物体内糖分解代谢的共同途径，是糖有氧分解的准备阶段。
（2）通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式。
（3）糖酵解途径的许多中间产物可作为合成其他物质的原料（提供碳骨架）。
4、糖的有氧氧化
答：糖的有氧氧化指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。
（反应过程：糖酵解-丙酮酸氧化脱羧-三羧酸循环-氧化磷酸化）
5、三羧酸循环
答：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。其关键酶是柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。
6、三羧酸循环的生理意义：
答：TCA循环是3大营养素的最终代谢的共同通路,其作用在于通过4次脱氢，为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原当量；
TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。
7、磷酸戊糖途径
答：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。其关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
8、磷酸戊糖途径的生理意义
答：为核酸的生物合成提供核糖；提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
9、糖异生
答：糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
10、糖原合成的关键酶
答：葡萄糖激酶、糖原合酶、分枝酶
11、糖原分解的关键酶：糖原磷酸化酶
1、生物氧化的概念
答：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。生物氧化通常需要消耗氧，所以又称为细胞呼吸、细胞氧化。
2、生物氧化与体外氧化的异同点
答：相同点，生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律；物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2，H2O)和释放能量均相同。
不同点，生物氧化（反应环境温和；酶催化的底物氧化反应逐步进行，能量逐步释放，受到调控且能量容易捕获；释放的化学能转化成ATP；通过脱氢反应使物质能间接获得氧；脱下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生CO2）
体外氧化（能量突然释放；物质中的碳和氢直接与氧结合生成CO2和H2O ）
3、呼吸链的概念
答：指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过氧化还原连锁反应将代谢物脱下的成对氢原子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶统称为呼吸链，又称电子传递链。
4、呼吸链的种类
答：1、NADH氧化呼吸链
NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2（2.5个ATP）
2、琥珀酸氧化呼吸链
琥珀酸 →复合体Ⅱ →Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2（1.5个ATP）
5、氧化磷酸化的概念
答：氧化磷酸化是指代谢物脱下的氢经呼吸链电子传递给氧生成水，偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，又称偶联磷酸化。
6、底物水平磷酸化
答：底物水平磷酸化直接将高能代谢底物分子中的能量转移至ADP（GDP），生成ATP(GTP)的过程，不经电子传递。
7、胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化
答：运转机制：
α-磷酸甘油穿梭（主要存在于脑和骨骼肌中）
苹果酸-天冬氨酸穿梭（主要存在于肝和心肌中)
1、营养必需脂肪酸的概念
答：不饱和脂肪酸中多不饱和脂酸，机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素，故称为必需脂酸，包括亚油酸 、亚麻酸和花生四烯酸 。
2、血浆脂蛋白的功能
答:乳糜微粒(CM)：转运外源性甘油三酯和胆固醇。
极低密度脂蛋白(VLDL)：转运内源性甘油三酯。
低密度脂蛋白(LDL)：将肝中合成的胆固醇转运至肝外利用，运输内源性胆固醇。
高密度脂蛋白(HDL)：逆转运肝外胆固醇回肝中处理，参与胆固醇逆向转运。
3、脂肪动员
答：脂肪动员是指储存在脂肪组织中的脂肪，被肪脂酶水解为FFA及甘油，并释放入血运输到其他组织细胞，以供氧化利用的过程。（关键酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶）
4、脂肪酸β氧化
答：脂酰辅酶A进入线粒体内部后，通过脱氢、加水、再脱氢、硫解等不断循环往复，逐步分解成乙酰辅酶A进入三羧酸循环的过程，叫做脂肪酸b-氧化。
5、酮体
答：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体
6、胆固醇转化的关键酶：HMG-CoA还原酶（羟甲基戊二酸单酰CoA）
7、胆固醇转化去路
答：1. 转化为胆汁酸（主要的代谢去路）
胆固醇在在肝细胞中转化成胆汁酸，随胆汁经胆管排入十二指肠，是体内代谢的主要去路。
2. 转化为类固醇激素
3. 转化为7-脱氢胆固醇——维生素D3的前体
1、必需氨基酸
答：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。
2、转氨基作用
答：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
3、一碳单位
答：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
4、核苷酸从头合成途径的概念
答：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸。
5、核苷酸补救途径的概念
答：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸。
6、嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成的异同点（作业）
7、复制与转录的异同点
答：（一）相同点
需要DNA模板
遵循碱基配对原则
聚合反应形成磷酸二酯键
合成方向为53
需要三磷酸核苷酸为原料
（二）不同点
8、中心法则的名词解释
9、DNA的半保留复制名词解释
答：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。
12、DNA的半不连续复制的名词解释【领头链、随从链（冈崎片段）】
答：在复制延长过程中，领头链连续复制，随从链不连续复制 。DNA一股子链的合成方向与解链方向相同，连续合成；而另一股子链的合成方向与解链方向相反，为间断合成。
因此是半不连续复制。
13、简述DNA复制的基本规律
答：（1）半保留复制：
DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。
（2）双向复制：
复制时，DNA从起始点向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉。
（3）半不连续复制：
在同一个复制叉上，一条DNA链能够沿着解链方向连续合成；而另一条DNA链采用不连续的方式合成。
（4）复制具有高保真性：
复制精确度极高，误差率低至10-9～10-10。
14、端粒的名词解释
答：指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。
14、逆转录的名词解释
答：以RNA为模板、以dNTPs为原料，在逆转录酶的作用下生成DNA的过程。
15、蛋白质生物合成（翻译）的概念
答：蛋白质生物合成也称翻译(translation)，是以mRNA为模板，按照mRNA分子中核苷酸的排列顺序所组成的密码信息合成蛋白质的过程。
16、密码子
答：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。（起始密码子AUG；终止密码子UAA、UAG、UGA）
17、密码子的特点
答：方向性、连续性、通用性、简并性（一种氨基酸可具有2个或2个以上的密码子为其编码。这一特性称为遗传密码的简并性）、摆动性（反密码子与密码子之间的配对有时并不严格遵守常见的碱基配对规律，这种现象称为摆动配对）、密码的防错系统
18、原核生物的蛋白质生物合成过程
答：翻译时，从mRNA的起始密码子AUG开始，按5ˊ→3ˊ方向逐一读码，直至终止密码子。于是，合成中的肽链从起始甲硫氨酸开始，从N-端→C-端延长，直至终止密码子前一位密码子所编码的氨基酸。
19、核糖体循环的三个步骤
答：（1）氨基酸的活化， 氨基酸与特异的tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程。
（2）肽链的合成（起始、延长、终止）
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